Pesquisadores britânicos e australianos descobrem novas formas de luta contra malária

04 de setembro de 2014

Pesquisadores australianos e britânicos anunciaram ontem ter feito progressos na investigação de um novo medicamento anti-palúdico, após revelarem como o antibiótico ataca e bloqueia o mecanismo molecular que produz proteínas necessárias para as parasitas da malária sobreviverem.

Segundo os investigadores, apesar de o antibiótico, denominado Emetina, não ser usado como medicamento preventivo devido aos efeitos colaterais, o estudo demonstrou a sua eficácia no combate à malária, revelando o eventual desenvolvimento de uma droga contra a doença.

Anualmente, a malária causa mais de 600 mil mortes e infeta milhares de pessoas, sobretudo crianças africanas, a nível mundial, segundo dados da Organização Mundial da Saúde.

Num artigo publicado ontem na página do Walter and Eliza Hall Institute, o pesquisador Wilson Wong, corresponsável pelo estudo, refere que a equipa analisou os mecanismos de “complexo de proteínas” de ribossoma «responsável pela construção de todas as proteínas no interior da célula, baseado no “modelo” de ADN».

«Os antibióticos como emetina matam o parasita da malária por meio da ligação ao ribossoma e previnem a ação do parasita a partir da construção de proteínas de que necessita para a produção de energia, crescimento, reprodução e evasão do sistema imune», explicou Wilson Wong, citado no artigo.

O pesquisador considerou que o conhecimento de Emetina de antibiótico como pactamicina (utilizado como ferramenta bioquímica resultante da sua capacidade em impedir certas etapas da síntese proteica) poderia ser utilizado como base para desenvolvimento de novas drogas contra a malária.

De acordo com a “Lusa”, a equipa da Walter and Eliza Hall Institute, da Austrália, que trabalhou em parceria com a Imperial College of London, no Reino Unido, utilizou uma nova técnica de imagem chamada microscopia crio-eletrónica (crio-EM) para criar a estrutura do ribossoma do parasita da malária.

A técnica «permitiu-nos visualizar a estrutura de complexos de proteínas diretamente de material celular, em vez de ter que a cristalizar, o que muitas vezes é difícil de fazer e requer grandes quantidades de material», afirmou o investigador do Imperial College of London, Jake Baum.